Proteína

Proteína (do grego πρωτεϊνη, primeiro) é uma macromolécula cujos monômeros são α-aminoácidos. As proteínas são parte constituinte dos tecidos biológicos e muitas delas funcionam como enzimas. Juntamente com os açucares e lipídios constituem a alimentação básica dos animais. São substâncias sólidas, incolores, coloidais, geralmente insolúveis em solventes orgânicos. Podem possuir alguma solubilidade em água, ou ainda em soluções aquosas diluidas de ácidos, bases ou sais.

Síntese

As proteinas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada ( entre 15.000 e 20.000.000 u ) e são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.

Uma grande parte das proteínas são totalmente sintetizadas no citosol das células pela tradução do mRNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do reticulo endoplasmático onde terminam as sua síntese.

São compostos quaternários de carbono ( C ), hidrogênio ( H ), oxigênio ( O ) e azoto ( N ) - também chamado de nitrogênio no Brasil. São constituídas por dois grupos funcionais: o grupo amina ( R-NH- ) e o grupo carboxilo ( R-CO-), derivados dos aminoácidos e que estabelecem as ligações peptídicas.

Existem 23 aminoácidos conhecidos, dos quais 8 são ditos essenciais: o nosso organismo não é capaz de produzi-los, e por isso precisamos ingeri=los através dos alimentos para evitar sua falta no nosso corpo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptideo", estas podem possuir 2 aminoácidos ( dipeptídeos ), 3 aminoácidos ( tripeptídeos ), 4 aminoácidos ( tetrapeptídeos ), ou muitos aminoácidos ( polipeptídeos ). O termo proteina é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas, milhares ou milhões de aminoácidos. Ligapep2.jpg.

As ligações entre aminoácidos denominam-se por ligações peptidicas e estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água.

Portanto, as proteínas são complexos constituídas por cadeias de aminoácido ligadas por ligações peptídicas. São macromoléculas com, no mínimo, centenas de aminoácidos. São polímeros que se originam de uma reação de polimerização de aminoácidos que são os monômeros.

Composição:

Quanto a estrutura molecular as proteínas são classificas em:

Proteínas constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina ( cabelo ).
A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente α-aminoácidos.

Proteinas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:

Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente ( grupo prostético ).
Dependendo do grupo prostético, as proteinas podem se classificadas em:

Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina ( saliva ) e osteomucóide ( ossos ).
Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila ( vegetais verdes ) e hemoglobina ( sangue ).
Fosfoproteinas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina ( gema do ovo ) e caseina ( leite ).
Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.

A hidrólise completa dessas proteínas produz α-aminoácidos e grupos prostéticos.

Estrutura tridimensional:

As proteinas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo de configuração espacial da cadeia polipeptídica, do tamanho da cadeia, e do tipo de aminoácidos que possui. As estruturas são:

Estrutura primária:

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São especificas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente.

A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula

Estrutura secundária:

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:

· alfa-hélice : é a forma mais comum de estrutura secundária regular; caracteriza-se por uma hélice em espiral; as cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice; a principal força de estabilização da alfa-hélice é a ligação de hidrogênio.

· Folha - beta: Ou folha pregueada, ou ainda estrutura - beta. Ao contrário da alfa-hélice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. As ligações de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura .

Estrutura terciária:

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada , sendo mantido por pontes de hidrogénio e dissulfito. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.

A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida. Podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.

Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes A estrutura terciária de uma proteína é determinada e estabilizada por fatores primários como:

· Resíduos de prolina - interrompem estruturas secundárias regulares, causando dobras na molécula

· Impedimento estérico - cadeias laterais muito grandes que precisam se "acomodar" no espaço

· Pontes de hidrogênio

· Interações hidrofóbicas - Tendência dos aminoácidos com radical apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, "fugindo" do contato com a água

· Interações Iônicas - Forças de atração entre aminoácidos com radicais carregados com cargas opostas

Estrutura quaternária:

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas podem produzir diferentes funções para os compostos. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. E em sua estrutura que é formada por quatro cadeias polipeptídicas, iguais duas a duas; embora não hajam grande número de contatos entre as duas cadeias iguais, mas por outro lado entre as duas diferentes existem muitos pontos de contatos.

O tamanho da proteína reflete sua função. A função da enzima, por exemplo, requer uma estrutura muito grande. O tamanho das proteínas tem limites impostos pela codificação genética dos ácidos nucléicos e também pela precisão no processo de biosíntese das proteínas.

Proteínas fibrosas e globulares:

Proteinas fibrosas:

São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas, semelhantes a longos fios. colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.

Proteínas globulares:

Apresentam as moléculas enroladas como novelos ,e são solúveis em água formando micelas. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as enzimas, anticorpos, hemoglobina, clorofila e proteínas estruturais.

Desnaturação:

As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.

As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.

Renaturação:

Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa pode ser recuperada (renaturação) retirando-se lentamente o agente desnaturante, como por exemplo fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.

Função biológica:

Estrutural ou plástica:

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares ), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.

Hormonal:

Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

Defesa:

Os Anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismos contra substâncias estranhas.

Energética:

Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.

Enzimática:

Enzimas são substâncias capazes de acelerar as reações bioquímicas como, por exemplo, as lípases. Todas as enzimas são consideradas proteínas.

Condutoras de gases:

O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteinas como a hemoglobina e hemocianina.

bioquímica

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