プロテアーゼ

プロテアーゼ (Protease、EC ^*) とはペプチド結合加水分解酵素の総称。広義のペプチダーゼ(Peptidase)のこと。タンパク質・ペプチド加水分解酵素。

機能

　アミノ酸がペプチド結合によって鎖状に連結したペプチド（一般に100残基未満、比較的分子量が小さい）やタンパク質（一般に100残基以上、比較的分子量が大きい）のペプチド結合を加水分解する酵素で、様々な種類のものが、栄養吸収、タンパク質の廃棄とリサイクル、生体防御、活性の調節、などの幅広い分野で働いている。

分類

　ペプチドを分解するものを狭義のペプチダーゼ(Peptidase)、タンパク質を分解するものをプロテイナーゼ(Proteinase)と分類することもある。

　通常はタンパク質・ペプチド鎖の末端から1〜2アミノ酸残基ずつ切り取るタイプのものはエキソペプチダーゼ、タンパク質・ペプチド鎖の内部配列を切断するタイプのものはエンドペプチダーゼと分類される。

　また触媒機構の違いによって、セリンプロテアーゼ(serine protease)、アスパラギン酸プロテアーゼ（酸性プロテアーゼ）(aspatric protease)、金属プロテアーゼ(metallo protease)、システインプロテアーゼ(cysteine protease)などのようにも分類される。セリンプロテアーゼにはキモトリプシン(chymotrypsin)やスブチリシン(subtilisin)など、アスパラギン酸プロテアーゼにはペプシン(pepsin)、カテプシンD(cathepsin D)やHIVプロテアーゼなど、金属プロテアーゼにはサーモリシン(thermolysin)など、システインプロテアーゼにはパパイン(papain)やカスパーゼ(caspase)などがある。このほかにもプロテアソ−ム(proteasome)で知られるようになったN-末端スレオニンプロテアーゼ(N-terminal threonine protease)やグルタミン酸プロテアーゼ(glutamic protease)などが新たに見つかっている。

基質特異性

　プロテアーゼには切断する配列をあまり選ばない（基質特異性が低い）ものや、特定のタンパク質・ペプチドの特定の部位だけを特異的に切断するという切断する配列に対する高度な選択性を持つ（基質特異性が高い）タイプのものがある。ペプシン(pepsin)やキモトリプシン(chymotrypsin)などが前者の、ケキシン(Kexin)やフューリン(Furin)のようなプロセッシングプロテアーゼ、Xa因子のような血液凝固因子などが後者の例として典型的なものである。前述のHIVプロテアーゼはその基質特異性故にHIV治療の重要な標的となり、阻害剤による治療が大きな成果を上げている。

外部リンク

Merops - the peptidase database: http://merops.sanger.ac.uk/

酵素

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関連項目

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