Anticuerpo.jpg Los anticuerpos son glicoproteínas (proteínas unidas a azúcares) (inmunoglobulinas) secretadas por un tipo particular de células, los plasmocitos. Los plasmocitos son el resultado de la proliferación y diferenciación de los linfocitos B que han sido activados. Su propósito es reconocer cuerpos extraños invasores como las bacterias y virus para mantener al organismo libre de ellos. La producción de anticuerpos forma parte de la respuesta inmune humoral
Cada molécula de anticuerpo está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (tetrapéptido) unidas por puentes disulfuro (-S-S-). En las cuatro cadenas, iguales dos a dos, se diferencian:
Existen dos clases de cadenas ligeras, kappa y lambda, que pueden ser diferenciadas por antisueros específicos. Cada tipo de cadena tiene un dominio variable (VH y VL, respectivamente) y otros constantes (CH y CL) determinados por la secuencia de aminoácidos. Los dominios variables están unidos a los constantes por regiones J (de Joining, unión). Las dos cadenas pesadas H se unen entre ellas mediante dos puentes disulfuro, y cada una de ellas se une a una cadena ligera L mediante otros puentes disulfuro que se produce a nivel del extremo carboxi-terminal de la cadena ligera, adquiriendo así una forma de Y.Cada brazo de la Y, o fragmento Fab (de antigen binding Fragment), se une al antígeno de forma independiente, o sea que el anticuerpo es bivalente. El resto de la molécula, o fragmento Fc (porque cristaliza con facilidad) no participa en la unión con el antígeno sino que es reconocido por los receptores celulares específicos, y contribuyeendo así al proceso mediante el cual el antígeno es destruido.
La mayoría de los anticuerpos se diferencian de otras proteínas por no presentar catálisis enzimática en su función, por lo que tradicionalmente se consideran proteínas de reconocimiento de superficies moleculares. Sin embargo, en la década de los años 90 del siglo XX y principios del siglo XXI diversos estudios de inmunología encontraron anticuerpos con propiedades catalíticas, dichos anticuerpos han recibido el nombre de Abzimas. Dichas inmunoglobulinas se encuentran en cantidades bajas en el suero de personas sanas. Un ejemplo de la existencia de las abzimas en el cuerpo humano fue la detección de Abzimas contra ADN en la leche materna. Entre algunas otras de estas actividades catalíticas detectadas están las de peptidasas inespecíficas y amilolíticas (degradación de almidón). Por otro lado se ha observado un incremento en el nivel de abzimas en enfermedades de tipo autoinmune.
En el ser humano existen cinco clases de anticuerpos, conocidas por el nombre de inmunoglobulinas: G (IgG), A (IgA), M (IgM), D (IgD), E (IgE), que difieren en tamaño, carga eléctrica, composición de aminoácidos y azúcares. La inmunoglobulina G representa el 80% del total.
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