Rhodopsin (wegen seiner roten Farbe auch Sehpurpur genannt) ist eine Verbindung des Proteins Opsin und Retinal (Aldehyd von Vitamin A). Es bildet den Sehfarbstoff in der Retina der Augen von Wirbeltieren und in den Photorezeptoren von Evertebraten. Am Beginn des Sehprozesses führt der Einfall von Licht zu einer sterischen Veränderung des Retinalteils (11-cis-Retinal -> all-trans-Retinal), hierfür wird nur ein Photon benötigt. Dadurch kommt es zu einer Konformationsänderung im Opsin, was anschließend mit Hilfe von Transducin, einem G-Protein zu einer biochemischen Enzymkaskade führt.

Es gibt verschiedene Rhodopsine, die sich in ihrer Empfindlichkeit gegenüber bestimmten Wellenlängen unterscheiden. Dies ist die Grundlage des Farbensehens - diese unterscheiden sich stets nur in wenigen Aminosäuren im Proteinanteil des Opsins. Im menschlichen Auge sind dies Cyanopsin, Iodopsin und Porphyropsin.

Rhodopsin ist der bekannteste und best untersuchte Vertreter einer Proteinfamilie mit dem Namen "G-Protein gekoppelte Rezeptoren" (GPCR). Das charakteristische an dieser Familie sind sieben Transmembrandomänen und ein Rezeptor, der durch Anlagerung eines Liganden das G-Protein aktiviert (Indem GTP an G-Protein angelagert wird und das in inaktivem Zustand dort befindliche GDP ersetzt).

Ein ganz ähnliches Molekül, das Bakteriorhodopsin, findet sich in Halobakterien. Es enthält ebenfalls Retinal und ist auch aus sieben Transmembrandomänen aufgebaut, ist jedoch nicht an ein G-Protein gekoppelt. Es dient der Photosynthese.

Ein Mangel an Vitamin A führt zu Nachtblindheit, Trockenheit des Auges (Xerophthalmie), sowie einer Hornhautentzündung (Keratitis) des Auges. Der Tagesbedarf eines Erwachsenen an Vitamin A beträgt 1,6 mg. Mutationen im Opsin-Gen können zu einer Retinitis pigmentosa führen.

Auge

Rhodopsin | Rhodopsin | Rodopsina | Rhodopsine | Rodopsin | ロドプシン | Rodopsina