Myoglobin, Molekulargewicht 17.053 Dalton, ist ein Häm-haltiges Protein, das eine hohe Affinität zu Sauerstoff hat. Es ist ein einkettiges Protein, bestehend aus 153 Aminosäuren. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht Alpha-Helices. Das aktive Zentrum des Myoglobins bildet die sogenannte Häm-Gruppe (eisenhaltiger Protoporphyrinring). Das Eisenatom der Häm-Gruppe ist über ein Histidin, das sogenannte proximale Histidin, an die Proteinmatrix gebunden. Vier weitere Liganden des Eisenatoms bilden die Stickstoffatome der Häm-Gruppe. Die verbleibende sechste Bindungsstelle des Eisenatoms wird durch das Sauerstoffmolekül besetzt. Im physiologisch aktivem Zustand liegt dabei das Eisenatom im 2+ Zustand vor. Im Gegensatz zum strukturverwandten Hämoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Sauerstoffkonzentration der Umgebung. Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz- und Skelettmuskelzellen von Säugetieren beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l), daher haben die Muskeln ihre rote Farbe. Charakteristisch für ein Spektrum des nativen Proteins ist eine Absorbtionsmaximum, die sogenannte Soret-Bande, bei 418 nm für die mit Sauerstoff ligandierte Form und 434 nm für die nicht-ligandierte Form.

Mit Myoglobin nahe verwandt ist das erst vor kurzem entdeckte Cytoglobin, welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Funktion

Als biologische Funktion wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der Zelle, von der Zellmembran zu den Mitochondrien, angesehen. Zumindest bei Meeressäugetieren wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: Wale haben einen etwa 5-10 mal so hohen Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur wie Landsäugetiere. Myoglobin (Myo - Muskulatur)

Das Myoglobin des Pottwal war daher auch das erste Protein, an dem John Kendrew 1959 eine Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang. Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch Max Perutz (1968). Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie.

Medizinische Anwendung

Der frische Herzinfarkt führt regelmäßig zu einem Anstieg der Myoglobinkonzentration im Blutserum. Weiterhin zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte bei Schädigung der Skelettmuskelatur(extremer Sport, epileptische Anfälle, Polytrauma, i.m. Injektionen, Muskelerkrankungen, Verschüttungen (bei z. B. Erdbeben), diese können bei extrem erhöhten Werten zu einem akuten Nierenversagen führen (Crush-Niere).

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