Gourt Home::Gourt :: Lysin
| Strukturformel | |||
|---|---|---|---|
| Lysin - Lysine.png | |||
| Allgemeines | |||
| Name | (D/L)-Lysin | ||
| Abkürzung | Lys, K | ||
| Restname | Lysyl- | ||
| essentiell | ja | ||
| Andere Namen | 2,6-Diamino- hexansäure | ||
| Summenformel | C6H14N2O2 | ||
| CAS-Nummer | 56-87-1 | ||
| Kurzbeschreibung | weißes Pulver | ||
| Eigenschaften | |||
| molare Masse | 146,19 g/mol | ||
| Aggregatzustand | fest | ||
| Dichte | ? g/cm³ | ||
| Schmelzpunkt | 225 °C | ||
| Siedepunkt | ? °C | ||
| Dampfdruck | ? Pa (x °C) | ||
| Löslichkeit | gut in Wasser (300 g/L bei 20 °C) | ||
| Seitenkette | basisch | ||
| isoelektrischer Punkt | 9,74 | ||
| pK-Werte bei 25 °C | pKCOOH: 2,18 pKNH2: 8,95 pKSeitenkette: 10,53 | ||
| van-der-Waals-Volumen | 135 | ||
| Hydrophobizitätsgrad | -3,9 | ||
| Sicherheitshinweise | |||
| Gefahrensymbole | |||
| keine |
S: -
Eigenschaften
Gemeinsam mit Arginin und Histidin gehört Lysin in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen. Diese besitzen eine basische Gruppe, im Fall des Lysin eine freie Aminogruppe in der Seitenkette, durch die sie als Lauge reagieren. Die Ladung des Lysin ist pH-abhängig (pK-Wert: ~ 10).
Vorkommen
Lysin gehört für den Menschen zu den essentiellen Aminosäuren, es kann im Organismus nicht selbst hergestellt werden und muss deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden. Dabei benötigt ein erwachsener Mensch etwa 14mg Lysin je kg Körpergewicht und Tag (Kinder ca. 10J: 44mg/kg/d).
Besonders viel Lysin enthalten Parmesan, Fisch, Schweine- und Rinderfilet, Sojabohnen, Weizenkeime sowie Linsen und Erdnüsse. In 100g sind enthalten:
- Parmesan-Käse 3170 mg
- Thunfisch 2210 mg
- Garnelen 2020 mg
- Schweinefilet 2120 mg
- Rinderfilet 2020 mg
- Weizenkeime 1900 mg
- Sojabohnen 1900 mg
- Linsen 1890 mg
- Huhn 1790 mg
- Erdnüsse 1100 mg
Vorsicht: Lysin reagiert empfindlich auf trockene Hitze, z.B. Rösten.
Funktionen
Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt postranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette. Dieses erlaubt die nachfolgende O-Glycosylierung in endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat und bestimmt damit die Packungsdichte dieses wichtigen Faserproteins.
Beim Abbau des Lysin (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Kadaverin (Pentamethylendiamin).
Quellen
Lysine | Lizino | Lisina | Lysiini | Lysine | ליזין | Lizin | Lisina | リシン | Lysin | Lizinas | Lysine | Lizyna | Lisina | Лизин | Lysin | 赖氨酸
"Lysin"