Laktat-Dehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27) ist ein Enzym, welches die Oxidation von Laktat zu Pyruvat und die gleichzeitige Umwandlung von NAD+ zu NADH katalysiert. Je nach pH-Wert wird die umgekehrte Reaktion, also die Reduktion von Pyruvat zu Laktat bevorzugt. LDH findet man in praktisch allen Zellen, gelöst im Zytoplasma. Bei höheren Tieren kommt LDH in freier Form auch in der Hämolymphe oder im Blut vor. Als klinischer Laborparameter zeigt es eine Gewebsschädigung an.
Im menschlichen Körper findet man 5 Isoenzyme der LDH. Jedes dieser Enzyme besteht aus vier Untereinheiten. Es existieren insgesamt zwei verschiedene Typen an UE, die H- und die M-Form, je nach Art der Zusammensetzung aus diesen zwei Typen ergeben sich fünf mögliche Kombinationen;
Innerhalb des Blutserums lassen sich alle Isoformen der LDH nachweisen, wobei LDH-2 überwiegt. Ein Übermaß an LDH-1 ist ein Indiz für einen kürzlich erfolgten Herzinfarkt.
| Alle | <245 U/l |
Lactate dehydrogenase | Lactato deshidrogenasa | Lactate déshydrogénase | LDH | 乳酸脱氢酶
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"Laktat-Dehydrogenase".
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