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Die Laktase, besser die β-Galactosidase, ist ein Enzym, das Milchzucker (Laktose) in Galaktose und Glukose spaltet. Im Menschen wird es im Verdauungstrakt produziert.

Als integrales Membranprotein ist dieses Verdauungsenzym in der Bürstensaummembran der säulenförmig angeordneten Hauptzellen des Zottenepithels des Dünndarms lokalisiert.

Bei dem Großteil der ostasiatischen und afrikanischen Völker fehlt dieses Enzym den Erwachsenen, so dass sie den Milchzucker aus Milchprodukten nicht abbauen können (siehe Laktoseintoleranz). In Nordeuropa sind etwa 10 % der Bevölkerung laktoseintolerant.

Die optimalen Bedingungen für Laktase liegen bei einem pH von 6,5 und einer Temperatur von 48 °C. Das für Laktase kodierende Gen liegt auf dem zweiten Chromosom (2q21).

Industrielle Nutzung


Kommerziell produzierte Laktase wird aus Hefepilzen wie Kluyveromyces fragilis gewonnen. Das so gewonnene Enzym wird Milch zugesetzt, um diese für Menschen mit Laktoseintoleranz trinkbar zu machen. In der Herstellung von Speiseeis wird Lactase eingesetzt, da die Spaltprodukte Glucose und Galactose süßer sind als die Lactose und somit der Zuckerzusatz eingeschränkt werden kann. Außerdem kristallisiert Lactose bei tiefen Temperaturen, bei denen Speiseeis vorliegt, während die Spaltprodukte weiterhin gelöst vorliegen und dem Eis so eine feinere Beschaffenheit verleihen.

Nutzung in der Forschung


In der Mikro- und Molekularbiologie wird das Gen für β-Galactosidase, genannt lacZ, als Reporter-Gen verwendet. In mit Gentechnik veränderten Bakterien (z. B. Blau-Weiß-Selektion von Kolonien), Hefen (z. B. Hefe-Zwei-Hybrid-System) oder auch höheren Organismen (z. B. Knockout-Maus) zeigt der Umsatz von X-Gal (5-bromo-4-chloro-3-indoxyl-beta-D-galactopyranoside) in Galactose und ein blaues, unlösliches Indol-Produkt die Genexpression von lacZ an.

Weblinks


Enzym | Mikrobiologie | Physiologie

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