Kinasen sind Enzyme, die einen Phosphatrest von ATP auf andere Substrate, dort insbesondere auf Hydroxygruppen, übertragen. Sie gehören neben den Aminotransferasen und Glykosyltransferasen zur Klasse der Transferasen. Nach dem EC-Nummer-Klassifikationssystem gehören sie in die Gruppe EC 2.7.
In der Geschichte der Biochemie war der Begriff "Kinase" weiter gefasst. So nannte man "Kinasen" auch Enzyme, die Zymogene in Enzyme umwandeln. Ein Beispiel ist die klassische "Enterokinase" die heute "Enteropeptidase" genannt wird.
Kinasen im Zuckerstoffwechsel
Eine Gruppe von Kinasen phosporyliert Hydroxygruppen von
Zuckermolekülen. Diese finden sich u. a. in beiden Phasen der
Glykolyse
Proteinkinasen
Weitere Akzeptorgruppen für Kinasen sind die "alkoholischen" Aminosäurereste von Proteinen. Die modifizierenden Enzyme,
Proteinkinasen, bilden in höheren Zellen die zweithäufigste Proteinklasse. Sie werden entweder nach der Art der modifizierten Gruppe (
Serin,
Threonin,
Tyrosin) eingeteilt, oder nach ihrem Aktivierungsmechanismus (z. B.
Proteinkinase A,
Proteinkinase B (vergl.
Insulin/zelluläre Wirkungen),
Proteinkinase C,
Proteinkinase G). Die Wirkung dieser Kinasen kann durch spezialisierte
Protein-Phosphatasen wieder rückgängig gemacht werden.
Siehe auch
Insulin,
Phosphatase,
Second Messenger
Weblinks
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