Histidin

Strukturformel
Histidin - Histidine.png
Allgemeines
Name	Histidin
Abkürzung	His, H
Restname	Histidyl-
essentiell	für Kinder
Andere Namen	2-Amino-3-(3H-imidazol-4-yl)propansäure, Imidazolalanin
Summenformel	C₆H₉N₃O₂
CAS-Nummer	71-00-1
Kurzbeschreibung	weißer Feststoff
Eigenschaften
Molmasse	155,16 g/mol
Aggregatzustand	fest
Dichte	? g/cm³
Schmelzpunkt	272–273 °C
Siedepunkt	thermische Zersetzung ab 287 °C
Dampfdruck	? Pa (x °C)
Löslichkeit	mäßig in Wasser (38,2 g/L bei 20 °C), schlecht in Ethanol
Seitenkette	basisch
isoelektrischer Punkt	7,6
pK-Werte bei 25 °C	pK_COOH: 1,8 pK_NH2: 9,2 pK_Seitenkette: 6,0
van-der-Waals-Volumen	118
Hydrophobizitätsgrad	-3,2
Sicherheitshinweise
Gefahrensymbole

keine

R- und S-Sätze R: -
S: - MAK nicht festgelegt Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. Histidin gehört zu den proteinogenen Aminosäure. Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin sowohl in die Gruppe der basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, als auch zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan die Gruppe der aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen eine basische Gruppe, hier einen Imidazolring (der gleichzeitig auch aromatisch ist).

Vorkommen

Histidin ist in Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Emmentaler Käse enthalten.

Histidin ist auch in manchen Medikamenten und Vitaminpräparaten enthalten.

Funktionen

Histidin kann in Enzymen aufgrund seines pK-Wertes, der sich im Neutralbereich befindet, sowohl Protonendonor als auch Protonenakzeptor sein. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der der "katalytischen Triade" (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das "distale" und das "proximale" Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin). Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.

Wiki-/Weblinks

Serin-Proteasen | Imidazol

chemische Verbindung | Biochemie | Biomolekül | Aminosäure

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Vorkommen

Funktionen

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