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Ein Koenzym (Coenzym) ist ein niedermolekulares organisches Molekül (kein Protein) oder ein Metallion, das als Zusatzfaktor zum viel größeren Proteinanteil eines Enzym-Moleküls (= Apoenzym) funktioneller Bestandteil des Enzyms ist. Das Koenzym bindet an das Apoenzym und bildet zusammen mit ihm das Holoenzym.

Das Koenzym geht wie das Substrat im allgemeinen verändert aus der katalysierten Reaktion hervor und wird deshalb auch Kosubstrat genannt. Seine Regeneration geschieht typischerweise in einer nachgeschalteten Reaktion. In Ausnahmefällen führt ein vollständiger Reaktionszyklus zur Wiederherstellung der Ausgangssituation (Rolle des Thiamin-diphosphats bei Alkohol-Dehydrogenasen).

Kofaktoren sind in Proteine eingelagerte oder an Proteine kovalent oder nicht-kovalent gebundene organische Moleküle oder Metallionen, die bei biochemischen Reaktionen oft als Elektronenlieferanten oder -akzeptoren (Redoxfaktoren) dienen. Im einfachsten Fall kann es sich dabei um Metallionen (z. B. Eisen-, Kupfer, Zink- oder Manganionen) handeln, aber auch größere organische Moleküle können als Kofaktoren fungieren.

Fest (kovalent) an Proteine gebundene Kofaktoren nennt man auch prosthetische Gruppen. Koenzyme, die nicht fest (nicht kovalent) an das Apoprotein gebunden sind, gehören auch zu den Kofaktoren, besitzen aber meist eine gewisse Mindestgröße; einzelne Metallionen wie das Eisen im Hämoglobin werden also nicht den Koenzymen zugerechnet.

Kosubstrate

Kosubstrate (Cosubstrate) sind Kofaktoren, deren Umsetzung durch ein Enzym-Molekül mit der Umsetzung des Substrats gekoppelt ist.

Die wichtigsten Kosubstrate sind

  • ATP (phosphorylierend und / oder energetisch aktivierend)
  • ADP (Phosphatakzeptor)
  • NAD+, NADP+, FAD (Elektronen- und Protonenakzeptor, Oxidationsmittel)
  • NADH/H+, NADPH/H+, FADH2 (Elektronen- und Protonendonator, Reduktionsmittel)
  • Pyridoxalphosphat der Transaminase

Im Gegensatz zu den Kosubstraten können bestimmte andere Koenzyme unverändert aus einer katalysierten Reaktion hervorgehen.

Beispiele

Ein Koenzym ist das Pyridoxalphosphat am aktiven Zentrum von Transaminasen und Decarboxylasen. Im ersten Schritt katalysiert es z.B. die Deaminierung von Aminosäuren zu alpha-Ketosäuren, im zweiten wird die abstrahierte Aminogruppe auf eine andere alpha Ketosäure übertragen (sog. "ping-pong-bi-bi-Mechanismus" nach Wallace W. Cleland). Das Pyridoxalphosphat wird in diesem Fall am gleichen Enzym (aus Pyridoxamin) regeneriert, jedoch in zwei Reaktionsschritten. Analoges gilt auch für die Decarboxylierungsreaktion, die eine Hydrolyse des am Enzym gebundenen Intermediats nach sich zieht.

Ein weiteres Beispiel ist Coenzym-A, das in freier bzw. acetylierter Form an verschiedenen Stellen des Zitronensäure-Zyklus sowie am Fettsäurestoffwechsel beteiligt ist. Ebenso im Zitronensäure-Zyklus, aber auch in der Glykolyse dienen die Koenzyme FAD, NAD vor allem als Elektronen- und Protonenakzeptoren oder -donatoren und sorgen somit für den Transport dieser von einem Edukt zum anderen. Andere Koenzyme wie ATP übertragen ganze Gruppen, z.B. Phosphatreste.

Populär ist derzeit das "Coenzym Q10" (Ubichinon, welches zumindest nach Aussage der Werbung hautstraffende Wirkung hat). Ubichinon ist ein Elektronencarrier; Aufnahme und Abgabe von Elektronen und Protonen erfolgt in der Atmungskette an verschiedenen Proteinkomplexen.

Klassifizierung und Liste der bekannten Koenzyme

Koenzyme sind Kosubstrate, da sie in die Reaktion eingehen, aber in separaten Stoffwechselschritten regeneriert werden. Viele Koenzyme sind Derivate von Vitaminen. Ein genaue Klassifizierung ist erst mit der genauen Kenntnis des Reaktionsmechanismus möglich.

Komplette Liste der von der Enzymkommission der International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB *) anerkannten Koenzyme/Kofaktoren:

Siehe auch

Vitamine, Kosubstrat; NADH, FADH2, Biotin, Atmungskette, Q-Zyklus

Biochemie | Enzym

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