Alkoholdehydrogenase (ADH) ist ein Enzym, das in Hefen bei der alkoholischen Gärung Ethanal in Ethanol umwandelt. In anderen Organismen, wie dem menschlichen Körper, wandelt ADH Alkohole in die entsprechenden Aldehyde um.

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ADH kommt vor allem in der menschlichen Leber vor. Ethanol aus alkoholischen Getränken wird wieder in Ethanal umgewandelt, anschließend durch Ethanaldehydrogenase in Ethansäure und dann durch den Zitronensäurezyklus in Wasser und Kohlenstoffdioxid. Die Menge des ADH-Enzyms im Körper ist von Person zu Person unterschiedlich und bestimmt, wie viel Alkohol der Mensch verträgt. Im Allgemeinen haben Asiaten und Indianer eher geringe Mengen ADH im Körper und sind daher besonders empfindlich gegen Alkohol. Dies erklärt die verheerenden Wirkungen des "Feuerwassers" bei den Indianern.

Die Alkoholdehydrogenase (EC 1.1.1.1 / CAS 9031-72-5) dient im Menschen und in vielen Tieren dem Abbau von toxischen Alkoholen . Das in Magen und Leber vorhandene Enzym katalysiert hauptsächlich die Oxidation von Ethanol zu Ethanal unter Beteiligung des Cofaktors NAD:

C₂H₅OH + NAD+ -> C2H4O + NADH + H+

Im Menschen koexistieren mindestens sechs geringfügig unterschiedliche Alkoholdehydrogenasen. Alle sind Dimere aus zwei Polypeptidketten, wobei jede Untereinheit zwei Zinkionen Zn2+ enthält. Eines dieser Ionen ist essenziell für die Funktion des Enzyms: es ist am aktiven Zentrum lokalisiert und stabilisiert die Hydroxylgruppe des Alkohols.

Alkoholdehydrogenase ist verantwortlich für die Toxizität von anderen Alkoholen: zum Beispiel oxidiert sie Methanol zu dem wesentlich giftigeren Produkt Methanal, und Ethylenglykol zu Glykol- und Oxalsäure. Die konventionelle Behandlung dieser Art von Vergiftungen besteht in der Applikation von Ethanol, das als Substrat bevorzugt umgesetzt wird. Außerdem existiert mit Fomepizole (4-Methylpyrazol) die Möglichkeit ADH kompetitiv zu hemmen.

Ein weiterer Inhibitor ist 2-Fluor-Ethanol. In Hefen und vielen Bakterien spielt die Alkoholdehydrogenase eine wichtige Rolle in der Fermentation: Pyruvat aus der Glykolyse wird in Acetaldehyd und Kohlendioxid umgewandelt, und dann von der ADH zu Ethanol oxidiert. Auf diese Weise wird für die Glykolyse benötigtes NAD+ regeneriert. ADH aus Hefe ist grösser als die menschliche und besteht aus vier Untereinheiten. Ihr aktives Zentrum besitzt Zink als Metallion. Dennoch sind die Enzyme aus Pilz und Mensch stark verwandt.

In Insekten wie der Fruchtfliege kommt eine der menschlichen nicht verwandte Alkoholdehydrogenase vor, die an kein Metallion gebunden ist.

Eine dritte Klasse der Alkoholdehydrogenasen enthält Eisen als Zentralion. Sie existieren in Bakterien, und eine (scheinbar inaktive) Form wurde in Hefe gefunden.

Weblinks

• http://www.quarks.de/dyn/15408.phtml

Enzym | Oxidoreduktase

Alcohol dehydrogenase | Alcol deidrogenasi | アルコールデヒドロゲナーゼ | Dehydrogenaza alkoholowa | Alkoholdehydrogenas