Serin-proteaser er en gruppe enzymer, som spalter peptidbindinger og som alle har aminosyren serin i det aktivt site. Alle serin proteaser har fælles katalytisk mekanisme. OH gruppen i serin angriper peptidbindingens slik, at den svækkes og brydes. De bedste krakariske serin protease er chymotrypsin, trypsin og elastase

Chymotrypsin -chymotrypsin består af tre polypeptid kæde, der holder sammen af fem disulphid bindinger. De tre kæde er kæde A aminosyre mellem 1-13, kæde B aminosyre 16-146 og kæde C aminosyre 149-245. de fem disulfid bindinger er cysteine side kæde mellem 1 og 122, 42 og 58, 168 og 182, 191 og 220. i det aktiv site ligger der de tre katalytiske essentielle, nemlig Ser 195, His 57 og Asp 102. Enzymet har antiparallel -sheet struktur, som består to foldet enheder (aminosyre 27-112 og 133-130). Hver enhed består af seks streng antiparallel sheet, der former sig i høj rad forvridende hydrogen binding . Chymotrypsin er syntetiseret i acinar cells af bugspytkirtels som inactive precursor (zymogen), der også kaldes chymotrypsinogen. Chymotrypsinogen aktiveres af aktion af protease i tyndtarmen. Aktiveringen af chymotrypsinogen sker i følgende trin. Der er initial spaltning, som katalyseres af trypsin. dvs. bindingen mellem aminosyrerne Arg 15 og Il 16 brydes så kommer der en aktiv to kædet enzym der kaldes -chymotrypsin. Så følger der lignede spaltning men chymotrypsin som katalysator dette forgår mellem aminosyrerne Leu 13 og Ser 14, -chymotrypsin bliver til -chymotrypsin, til sidst fås -chymotrypsin for at bryde bindingen mellem Tyr 146 & Thr 147 , Asn 148 & Ala 149.

Peptidase | Protease | Peptidase | Proteáz | Proteasi | プロテアーゼ | Protease | Protease | Proteaza | Protease | Protease | Peptidaza | Proteas | Proteaz