Bílkovina

3D protein.jpg struktura proteinu je dána jeho terciální strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů]] Proteiny (bílkoviny) jsou z aminokyselin složené vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 10³ až 10⁶. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH₂ a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidická vazba.

Podle počtu aminokyselin v molekule rozlišujeme oligopeptidy (2–10 aminokyselin), polypeptidy (11–100) a proteiny (více než 100 aminokyselin). Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20¹⁰⁰ (jednička následovaná 130 nulami) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné.

Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též globulární). V protikladu ke skleroproteinům (kolagen, keratin, fibroin, tvořící vlasy, rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech sferoproteinů (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalová kontraktivita. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.

Funkce Bílkovin

Stavební (Kolagen,Elastin,Keratin)
Transportní a skladovací (Hemoglobin,Transferin)
Zajišťující pohyb (Aktin,Myosin)
Katalytické, řídící a regulační (Enzymy, Hormony…)
Ochranné, obranné (Imunoglobulin, Fibrin, Fibrinogen)

Některé proteiny

Literatura

Reisenauer R. et al.: CO JE CO? (1) Příručka pro každý den. Pressfoto - vydavatelství ČTK, Praha, 1982
Encyklopedie Vševěd, http://www.vseved.cz

Organické látky | Bílkoviny

Gourt Home::Gourt :: Bílkovina

Funkce Bílkovin

Některé proteiny

Literatura