Ензим

Ензимите са белтъци или белтъчни комплекси, които катализират химичните реакции в организма. Много химически реакции в клетките без ензимите биха протичали толкова бавно, че не би могла да се осъществи поддръжката на живота. Ензимите ускоряват реакциите над 1000 пъти. Досега са открити над 3500 ензима, а от тях са изучени около 1000.

Единствено рибозимите са рибонуклеинови киселини, a не белтъци. Най-общо, рибозимите катализират своето собствено разкъсване или разкъсването на други РНК.

Структура

Ензимите могат да бъдат големи белтъчни молекули, съставени от няколко стотици аминокиселини, или няколко белтъка, реагиращи като единица.

Функционално в ензимите се обособяват няколко основни части - свързваща, осъществяваща връзката със субстрата, активна част, в която се извършва самият процес, и една или няколко регулаторни части, необходими за прецизното контролиране на процеса.

По-голямата част от ензимите имат регулираща или структурна функция.

Функции

Ензимите катализират биохимични реакции. С тяхна помощ се извършва синтез и разграждане на органичните вещества, редуциране, окисление, обмяна на веществата между организмите и околната среда.

Роля на ензимите в химическите реакции

Ензимите могат да свържат 2 или повече реакции, така че термодинамично най-вероятната реакция може да бъде използвана да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използувани за дефосфорилация на аденозин трифосфат (АТФ) да доведе до други неотнасящи се към нея реакции.

Скорост на реакциите, провеждани посредством ензими

Activation.png

Ензимите могат да увеличат скоростта на реакциите, чрез защитаване или даване на възможност на различен път на реакцията с по-ниска енергия на активация, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори като температура, влага, PH на средата и др.

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество енергия (E1) за да достигнат междинното състояние A…B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензимът (E) образува микросреда, в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A…E…B) по-лесно, намалявайки необходимата енергия (E2). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и по този начин се повишава скоростта й.

Специфичност

Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата които влизат в нея. Допълнително структурните свойства на ензимите и реагиращите вещества имат значение по отношение на тази специфичност.

Two_substrates.png

Ензимът (E) катализира реакцията между веществата (S1 и S2) до получаване на продукта §. Ензимите могат да осъществят до няколко милиона каталитични реакции. За да определим максималната скорост на реакцията, концентрацията на веществото P нараства докато се достигне постоянна скорост на образуването на продукта. Това е максималната скорост (V_max). При тази фаза всички активни места на ензима са наситени с веществата. Това обяснение е предложено през 1913 г. от Леонор Микаелис и Мод Ментен. Доколкото концентрацията на веществата при V_max не може да бъде измерена точно, ензимите се характеризират от концентрацията на веществата при 1/2 от максимума. Тази концентрация се нарича Константа на Михаелис-Ментен (КМ). Много от ензимите се подчиняват на кинетиката на Михаелис-Ментен.

Метаболитни пътища

Някои от ензимите могат да работят заедно в специфичен порядък, образуващи метаболитни пътища (серия от химични реакции, осъществяващи се в клетката, катализирани от ензими). В тях един ензим взима продукта от друг ензим, като начален субстрат. След каталитичната реакция, продуктът се прехвърля на друг ензим. Крайният продукт от този метаболитен път е често инхибитор на един от първите ензими, което гарантира необратимост на реакцията и така се регулира количеството на крайния продукт, получен по този начин.

Feedback_inhibition.png

Най-общи механизми на инхибиране:

Общ механизъм на инхибиране, където продукт P инхибира етапи (A->B).
Последователно инхибиране. Крайните продукти P1 и P2 инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D or C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което от своя страна инхибира първата стъпка A->B.
Ензимно наслагване. Всеки продукт инхибира и и първата индивидуална фаза и един от ензимите прави първата обща фаза.
Съгласувано инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
Натрупващо се инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

Ензими и здраве

Ензимите са особено важни за живите организми и неправилната работа дори на един от около 2000 съществуващи в организма може да доведе до заболяване. Пример на болест причинена от неправилно функциониране на ензим е фенилкетонуриа. При нея ензима фениланинхидрохксилаза, който преработва основната аминокиселина фениланин в тирозин просто не работи. Това води до повишаване на нивата на фениланин с последици от увреждане на мозъка и забавяне на умствената дейност. Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. Аспиринът, например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата даващи сигнал на имунната система за инфекция или възпаление) и по този начин подтиска болката и възпалението. Ензимите се използват и в ежедневните продукти като миещи препарати, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв или други органични вещества).

Храносмилателни и матаболитни ензими

Храненето при животните е основано на храносмилателни ензими като α-амилаза, трипсин. Основната роля е за храносмилането на храната и осигуряването на хранителните вещества за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включително и приемането на кислород. Повечето от нашите клетки (с изключение на еритроцитите) биха страдали от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензимита цитохром оксидаза. Ензимите също играят доля при контракцията на мускулите и отпускането им. Факт е че без съществуването на тези два класа ензими животът нямаше да съществува.

Правила за наименоване на ензимите

Общоприето е името на ензима да се състои от описанието му, завършващо с -аза. Например алкохолдехидрогеназа или ДНК-полимераза. Съществува систематична номенклатура на ензимите, в която всеки отделен представител притежава уникален номер (ЕС - номер). Това е последователност, започваща с ЕC (Enzyme Commission) и 4 отделни числа, разделени с точки (напр. EC 4.3.1.17). Първата цифра показва класа, втората подкласа, а последната - вида реакция, която се катализира от съответния ензим. Най-общо първата цифра класифицира ензимите по механизма на действието им в 6 основни класа:

EC 1 Оксидоредуктази (Oxidoreductases): ензими, катализиращи окислително-редукционните процеси
EC 2 Трансферази (Transferases): ензими, катализиращи трансфера на функционални групи (напр. метилна или фосфатна група)
EC 3 Хидролази (Hydrolases): ензими, катализиращи хидролизни процеси при различни връзки
EC 4 Лиази (Lyases): ензими, катализиращи разкъсването на химични връзки, без това да става чрез хидролиза или окисление
EC 5 Изомерази (Isomerases): ензими, катализиращи изомеризационни промени в молекули
EC 6 Лигази (Ligases): ензими, които свързват 2 молекули с ковалентни връзки, като необходимата енергия се доставя от хидролизата на енергетично богато съединение (напр. АТФ)

Вижте пълната номенклатура на http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

Ензими и класове ензими

аденилатциклаза: участвува пренасянето на сигнали по скоро в разделянето им (превръщане от аденозин трифосфат АТФ в АМФ цикличен аденозин монофосфат.
алкохолдехидрогеназа: разкъсва алкохолите до алдехиди в човешкия черен дроб, образува алкохол при ферментация на мая.
алкална фосфатаза
амилаза: разцепва нишестетата в малтоза, присъства в човешката слюнка, а също се отделя от панкреаса
ангиотензин превръщащ ензим
АТФази: тези ензими хидролизират АТФ в АДФ и неорганични фосфати
АТФ-синтаза: образува АТФ от АДФ, неорганични фоисфати и някои форми на енергия
автолизин: общо название на ензимите, които причиняват смърт на клетките
бета-галактозидаза: виж лактаза.
бета-лактамаза: разгражда пеницилина, така бактериите, които произвеждат beta-lactamase стават устойчиви
каталаза: превръща водородния пероксид в кислород и вода
хитиназа: разкъсва хитина
холинестераза
химозин: съдържа се в стомаха и причинява пресичане на мляко (сирищен ензим)
химотрипсин: разгражда белтъците
коензим Q — цитохром C редуктаза: участвува в електронния трансфер, намалявайки цитохром C и изпраща протони през клетъчната мембрана.
цитохром C оксидаза: краен етап на електронния трансфер, при който кислорода се редуцира до вода
цитохром C пероксидаза взима редукционния еквивалент от цитохром C и редуцира водородния пероксид до вода
дейодиназа: активира тироидните хормони посредством отнемане на йод
диастаза: превръща нишестето в глюкоза
дихидрофолатредуктаза: редуцира дихидрофоилевата киселина до тетрахидрофолиева киселина
ДНК гираза
глутаматдекарбоксилаза: синтезира невротрансмитера ГАБК (гама-аминобутиринова киселина) в мозъка
глутатионпероксидаза: предпазва клетките като превръща водородния пероксид във вода
изомераза: превръща молекулите в друга изомерна форма
кинази: катализират трансфера на фосфатни групи
Лактаза (бета-галактозидаза): декомпозира лактозата в галактоза и глюкоза
лигази: всички ензими, които могат да свържат (лигират) две молекули с ковалентна връзка
лиази: всички ензими, които могат да елиминират една група от дадена молекула, за да образуват двойна връзка или обратно.
моноаминоксидаза (МАО): оксидира определени невротрансмитери и биологически активни амини
НАДН дехидрогеназа: първият комплекс в електорнния трансфер, прехвърлящ електрони от никотинамид аденин динуклеотид (НАДН) към коензим Q.
нитрогеназа
орнитиндекарбоксилаза: обработва орнитина като първа стъпка от производството на полиамиди
пероксидаза: група ензими, които могат да преобразуват въглероден пероксид и подобни на него съединения
фенилаланинхидроксилаза
фосфолипаза
полимераза: изгражда полимерни дълги вериги на нуклеинови киселини от техните съставки
протеаза (протеиназа, пептидаза): ензимите, които разрушават пептидни връзки на белтъците
протеинкинази: ензими, които прехвърлят една фосфатна група към един аминикиселинен остатък от белтък
протеинфосфатази: ензими, които отделят една фосфатна група от един аминокиселинен остатък от белтък.
рестрикционни ензими (рестриктази): ензими, които прекъсват ДНК или РНК на определени места.
обратна транскриптаза: използва се от ретровирусите за транскрибиране на информация от РНК върху ДНК
рибулозобифосфаткарбоксидаза: свързва въглерода в зелените растения.
РНК-аза: ензими, които могат да разделят РНК на съставящите я нуклеотиди
супероксиддисмутаза: преобразува супероксида в кислород и въглероден пероксид
тирозинкинази: ензими, които прехвърлят фосфатни групи към един тирозинов остатък от белтък
тирозиназа
уреаза: хидролизира карбамида до въглероден диоксид и амоняк
ксантиноксидаза: оксидира хипоксантина до ксантин и след това до пикочна киселина

Етимология

От гръцки: ферментация.

Подробна класификация

Класификация на ензими

Външни препратки

analytica-bg.com — сайт на български производител с информация
ExPASy enzyme database — links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches
PDBsum — links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank
BRENDA — comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users
Weizmann Institute's Genecards Database — extensive database of protein properties and their associated genes.bling bling, fool

Биохимични вещества

Gourt Home::Gourt :: Ензим